Termin region stały jest nieco mylące, ponieważ te segmenty nie są identyczne we wszystkich immunoglobulinach. Są one raczej zasadniczo podobne wśród szerokich grup. Mówi się, że wszystkie immunoglobuliny, które mają te same podstawowe rodzaje domen stałych w swoich łańcuchach H, należą do tej samej klasy. Istnieje pięć głównych klas — IgG, IgM, IgA, IgD i IgE — niektóre z nich obejmują szereg odrębnych podklas. Każda klasa ma swoje własne właściwości i funkcje określone przez strukturalne odmiany łańcuchów H. Ponadto istnieją dwa podstawowe rodzaje łańcuchów L, zwane łańcuchami lambda i kappa, z których każdy może być powiązany z dowolną klasą łańcucha H, tym samym zwiększając jeszcze bardziej ogromny różnorodność immunoglobulin.
najbardziej trująca roślina na świecie
klasy przeciwciał Pięć głównych klas przeciwciał (immunoglobuliny): IgG, IgA, IgD, IgE i IgM. Encyklopedia Britannica, Inc.
IgG jest najczęstszą klasą immunoglobulina . Jest obecny w największych ilościach we krwi i tkanka płyny. Każda cząsteczka IgG składa się z podstawowej czterołańcuchowej struktury immunoglobuliny — dwóch identycznych łańcuchów H i dwóch identycznych łańcuchów L (albo kappa albo lambda) — a zatem zawiera dwa identyczne miejsca wiążące antygen. Istnieją cztery podklasy IgG, każda z niewielkimi różnicami w łańcuchach H, ale o odmiennych właściwościach biologicznych. IgG to jedyna klasa immunoglobulin zdolnych do przenikania przez łożysko; w konsekwencji zapewnia pewien stopień ochrony immunologicznej rozwijającego się płodu. Cząsteczki te są również wydzielane do mleka matki i po spożyciu przez niemowlę mogą być transportowane do krwi, gdzie nadają odporność.
IgM to pierwsza klasa immunoglobulin wytwarzanych przez komórki B w miarę dojrzewania i jest to forma najczęściej występująca jako antygen receptor na powierzchni komórek B. Kiedy IgM jest wydzielane z komórek, pięć podstawowych jednostek w kształcie litery Y łączy się ze sobą, tworząc dużą cząsteczkę pentameru z 10 miejscami wiązania antygenu. Ta duża cząsteczka przeciwciała jest szczególnie skuteczna w przyłączaniu się do determinant antygenowych obecnych na zewnętrznej powłoce bakterii. Kiedy dochodzi do tego przyłączenia IgM, powoduje aglutynację lub zlepianie się mikroorganizmów.
IgA jest główną klasą przeciwciał znajdujących się w wielu wydzielinach organizmu, w tym łzach, ślinie, wydzielinie oddechowej i jelitowej oraz siarze (pierwszym mleku produkowanym przez karmiące matki). W surowicy jest bardzo mało IgA. IgA jest produkowane przez komórki B znajdujące się w błonach śluzowych organizmu. Dwie cząsteczki IgA są połączone i związane ze specjalnym białkiem, które umożliwia wydzielanie nowo utworzonej cząsteczki IgA przez komórki nabłonkowe wyściełające różne przewody i narządy. Chociaż IgG jest najpowszechniejszą klasą immunoglobulin, organizm codziennie syntetyzuje więcej IgA niż jakakolwiek inna klasa przeciwciał. Jednak IgA nie jest tak stabilna jak IgG i dlatego jest obecna w mniejszych ilościach w danym momencie.
Cząsteczki IgD są obecne na powierzchni większości, ale nie wszystkich, komórek B na wczesnym etapie ich rozwoju, ale niewielka ilość IgD jest zawsze uwalniana do krążenia. Nie jest jasne, jaką funkcję pełni IgD, chociaż może ona odgrywać rolę w określaniu, czy antygeny aktywują komórki B.
IgE jest wytwarzane przez niewielką część limfocytów B i występuje we krwi w niskich stężeniach. Każda cząsteczka IgE składa się z jednej czterołańcuchowej jednostki, a więc ma dwa miejsca wiążące antygen, tak jak cząsteczka IgG; jednak każdy z jego łańcuchów H ma dodatkową domenę stałą (CH4), która nadaje IgE szczególną właściwość wiązania z powierzchnią bazofile i komórki tuczne . Kiedy antygeny wiążą się z tymi przyłączonymi cząsteczkami IgE, komórka jest stymulowana do uwalniania substancji chemicznych, takich jak histaminy, które biorą udział w reakcjach alergicznych ( widzieć zaburzenia układu odpornościowego: nadwrażliwość typu I). Przeciwciała IgE pomagają również chronić przed infekcjami pasożytniczymi.
Większość osób ma we krwi dość stałą ilość immunoglobulin, co stanowi równowagę między ciągłym rozpadem tych białek a ich produkcją. Jest około 4 razy więcej IgG (włącznie z jej podklasami) niż IgA, 10 do 15 razy więcej niż IgM, 300 razy więcej niż IgD i 30 000 razy więcej niż IgE.
Część normalnej produkcji immunoglobuliny niewątpliwie stanowi odpowiedź na stymulację antygenową, która ma miejsce w sposób ciągły, ale nawet zwierzęta hodowane w otoczeniu całkowicie wolnym od drobnoustrojów i ich produkty wytwarzają znaczne, choć mniejsze ilości immunoglobulin. W związku z tym duża część immunoglobuliny musi stanowić produkt wszystkich komórek B, które, że tak powiem, są aktywne, nawet jeśli nie są specjalnie stymulowane. Nic więc dziwnego, że niezwykle czułe metody mogą wykryć ślady przeciwciał reagujących z determinantami antygenowymi, na które zwierzę nigdy nie został wyeksponowany, ale dla którego obecne są komórki z receptorami.
Wszystkie limfocyty B mają potencjał do wykorzystania którejkolwiek z klas regionów stałych do wytworzenia wydzielanej przez nie immunoglobuliny. Jak wspomniano powyżej, po pierwszej stymulacji większość wydziela IgM. Niektórzy nadal to robią, ale inni później przestawiają się na produkcję IgG, IgA lub IgE. Komórki pamięci B, które są wyspecjalizowane w reagowaniu na powtarzające się infekcje danym antygenem, natychmiast wytwarzają IgG lub IgA. To, co decyduje o równowadze między klasami przeciwciał, nie jest w pełni zrozumiałe. Jednak ma na to wpływ charakter i miejsce zeznanie antygenu (na przykład pasożyty mają tendencję do indukowania IgE), a w ich produkcji wyraźnie pośredniczą czynniki zwane cytokinami, które są uwalniane lokalnie przez limfocyty T.
Copyright © Wszelkie Prawa Zastrzeżone | asayamind.com